2012年11月12日，美国密歇根州立大学Robert P. Hausinger教授在生物药学楼3-105作了题为“Mechanism and Versatility of Fe(II)/2-Oxoglutarate Hydroxylases”的报告。
       

       亚铁离子依赖型-酮戊二酸（-KG,-Ketoglutarate or 2-Oxoglutarate）羟化酶在微生物（包括病毒）、植物和动物体内广泛存在，并对外来生物体的降解、药物代谢和细胞调控都起到关键性作用。Hausinger教授从介绍亚铁离子依赖型-酮戊二酸羟化酶家族的蛋白结构和催化的反应多样性开始，以大肠杆菌在“硫饥饿”状态下诱导产生的TauD蛋白为例，着重介绍如何利用电子回旋包膜调制光谱（ESEEM spectroscopy,Electron spin-echo envelope modulation spectroscopy）、超精细次层相关光谱（HYSCORE,Hyperfine Sublevel Correlation Spectroscopy）和与停流装置联用的拉曼光谱等检测手段配合同位素标记，在无氧条件下捕捉蛋白催化过程中毫秒级反应中间体信号，并推测各步反应的详细过程，从而阐明该羟化酶的反应机理。此后，Hausinger教授还为大家展示了多样的-酮戊二酸羟化酶，包括细菌中RdpA和SdpA蛋白和两种构型的除草剂相互作用、真菌中黄嘌呤的代谢和DNA修复相关的AlkB酶等一系列羟化酶。讲座后老师和同学就如何捕捉快速反应的中间物，羟化酶家族反应机理等方面展开了热烈的讨论。
       
       本次讲座对希望研究酶动力学机制的老师和同学有很好的参考价值。